Главная Событие Биологическую активность белка определяет. При денатурации пространственная структура белковой молекулы и биологическая активность белка. Строение и состав белков

Биологическую активность белка определяет. При денатурации пространственная структура белковой молекулы и биологическая активность белка. Строение и состав белков

Белки, такие как коллаген, кератин, эластин, используют в косметологии давно. А вот пептиды начали применять сравнительно недавно. И, подобно тому как восходящая звезда часто затмевает стареющую примадонну, пептиды грозят полностью затмить белки на косметической сцене. Что это, всего лишь эффект новизны или пептиды действительно предлагают что-то новое по сравнению с белками? Давайте сравним.
Размер имеет значение
Основной проблемой белков при нанесении на кожу в составе косметических средств или фармацевтических препаратов является большой размер молекул, что исключает проникновение этих молекул через роговой слой. Даже в белковых гидролизатах, которые обычно используют в косметике, остаются слишком большие фрагменты, чтобы можно было говорить об их эффективном проникновении в кожу. Крупные белковые полимеры на поверхности кожи формируют пленку, которая при достаточной влажности воздуха увлажняет и смягчает роговой слой или, наоборот, может оказать лифтинговый эффект и вызвать чувство стянутости, если на улице очень сухо, ветрено или морозно. Ho такой эффект характерен в большей степени для линейных полипептидов.
Многие пептиды, которые на порядки меньше белков, уже способны пройти через роговой слой и достичь слоя живых клеток. Конечно, через неповрежденную кожу даже пептидам проникнуть сложно, но на здоровой коже всегда имеются микротрещины, потертости, участки с нарушенным барьером и т.д. Кроме того, проницаемость кожи можно повысить - сделать пилинг, создать состояние гипергидратации или применить энхансеры проницаемости.
В косметологии есть особая категория препаратов - энзимные (ферментативные) пилинги, в которых белковая фракция представлена про-теолитическими ферментами. В данном случае как раз и не нужно, чтобы белок-фермент проходил через роговой слой. Об этих препаратах мы поговорим отдельно.
Стабильность в готовом продукте
Как уже было сказано выше, все большие белки имеют сложную трехмерную структуру, которая определяет их биологические свойства. Поэтому белки утрачивают свою функциональность, как только их структура дезорганизуется, что часто и происходит в косметической рецептуре.
Структура небольших пептидов отличается более высокой стабильностью в большинстве косметических композиций.
Видоспецифичность
Белки видоспецифичны, поэтому коллаген, скажем, рыб или птиц не будет «работать» в организме человека до тех пор, пока его не разберут на отдельные аминокислоты и не построят из них «правильный» коллаген.
А вот малые пептиды, как правило, универсальны, и в этой связи сигнальные молекулы животных и даже растений могут влиять и на клетки человека. Объясняют это тем, что система клеточной регуляции так же, как и базовые механизмы защиты, формировалась на самых ранних этапах эволюции живых существ и впоследствии уже мало изменялась. Это позволяет взять пептид, выделенный, скажем, из сои, и использовать его для стимуляции обновления клеток кожи. Все эти свойства ставят пептиды в разряд самых перспективных и интересных косметических ингредиентов сегодняшнего, а скорее всего, и завтрашнего дня.

Тип урока: интегрированный

Цели урока:

Образовательные

расширить знание о белках -биологических полимерах.
выяснить строение, состав и свойства белков.
классифицировать белки по функциям в организме.

Развивающие:

формирование основных учебных компетенций: учебной, коммуникативной, личностной.
развитие умений и навыков самостоятельного учебного труда с информационными источниками.
развитие умений анализировать сравнивать, обобщать, делать выводы, выступать перед аудиторией.

Воспитательные:

формирование адекватной самостоятельности учащихся.
воспитание потребности в знаниях, повышения познавательных интересов, привитие интереса к естественным наукам.

Задачи урока:

использование исторического материала при введение в тему урока
включение элементов, информационной технологии в процесс объяснения материала урока.(мультимедийная презентация).

Краткое описание хода урока (урок рассчитан на 90 минут)

Необходимое оборудование и материалы: мультимедийный проектор, пробирка, держатель, спиртовка, спички, пипетка; раствор белка, раствор азотной кислоты (конц.),медный купорос, фенол, гидроксид натрия, гидроксид меди, вода, куриный белок

Подробный конспект урока

Мотивация учащихся

Меняя каждый миг
Свой образ прихотливый,
Капризна, как дитя, и призрачна как дым,
Кипит повсюду жизнь в тревоге суетливой,
Великое смешав с ничтожным и смешным…
С.Я. Надсон.

Учитель биологии

Чему посвящены строки из стихотворения Надсона? Что такое жизнь? Откуда она взялась на земле? Этим вопросом задавались многие века и многие ученые. Среди них путешественник и естествоиспытатель Александр Гумбольт, Фридрих Энгельс, которые определили «жизнь, как … способ существования белковых тел…»

Изучению белков мы уделяем особое внимание, потому что именно белки являются главной составной частью всего живого на Земле. Ни одно из веществ не выполняет столько специфических и разнообразных функций в организме, как белок. (слайд 1, Приложение 1)

Белки – это сложные органические соединения, представляющие собой высокомолекулярные полимеры – макромолекулы, - построенные из стандартных субмолекулярных блоков, соединенных химической связью особого типа и образующих специфические пространственные конфигурации. Первым установил блочный принцип строения белка и химическую структуру блоков выдающийся немецкий биохимик Эмиль Герман Фишер (1852 -1919). Белки называют также протеинами.

В белках получает свое реальное воплощение генетическая информация. В клеточном ядре содержатся многие тысячи генов, каждый из которых определяет один признак организма. Поэтому в клетке присутствуют тысячи различных белков, каждый из которых выполняет специфическую функцию, определяемую соответствующим геном.

Каждый тип белка имеет уникальный химический состав и структуру, которыми определяются его биологические свойства. Вследствие этого белки являются предметом как биологических, так и химических наук, таких как биохимия, биофизика, молекулярная биология или биоорганическая химия. Сегодняшний рассказ о белках будет основан на достижениях всех этих наук.

Строение и состав белков

Учитель химии

В связи со сложностью белковых молекул и чрезвычайным разнообразием их функций крайне затруднено создание единой четкой классификации белков на какой-либо одной основе.Поэтому в настоящее время приняты три разные классификации белков:

1) по составу, 2) по структуре, 3) по функциям

1-й ученик

Все белки состоят из углерода, водорода, кислорода, и азота Во многих из них содержится также и сера. Примерный химический состав белка может быть представлен следующей таблицей: (слайд2) С 50 – 55%, О 19 – 24%, Н 6,5 – 7,3%, N 15 – 19%, S 0,2 -2,4%.

На долю белков приходится более 50% общей массы органических соединений животной клетки: (слайд3) в мышцах – 80%, в коже – 63%, в печени – 57%, в мозге – 45%, в костях -28%

Химические формулы некоторых белков : (слайд 4)

Пенициллин С16Н18О4N2

Казеин С1864Н3021О576N468 S2

Гемоглобин С3032Н4816 О872N780S8Fе4

Учитель биологии

Молекулярные массы некоторых белковых и небелковых соединений:

Этиловый спирт 46

Белок куриного яйца примерно 36000

Белок вируса табачной мозаики примерно 40 000 000

Эти таблицы демонстрируют необычайную сложность белков по строению с веществами небелковой природы.

Белки – это сложные биополимеры, субмолекулярными блоками которых, или мономерами, являются химические производные аминокислот, называемые аминокислотными остатками. В образовании белков участвует 20 аминокислотных остатков

Рассмотрим общее строение и состав аминокислот, необходимых для построения белков.

Молекула любой аминокислоты содержит аминогруппу – 2 и карбоксильную группу – СООН, связанные с группой ЮСН, к которой присоединены также различные боковые радикалы, обозначаемые – R. Все эти группы соединены ковалентными связями.

Таким образом, аминокислоты, включаемые в белковую структуру, имеют следующую общую формулу: (слайд 5)

Заметим, что известно несколько сотен аминокислот, но обычно только 20 из них используются организмом для биосинтеза белка

Учитель химии (слайд 6)

Белки (полипептиды) - биополимеры, построенные из остатков a-аминокислот, соединенных пептидными связями. Наличие в белках пептидной связи предположил ученый А.Я.Данилевский.

Пептидной связью называют амидную связь –CO–NH–, образованную при взаимодействии a-аминокислот за счет реакции между аминогруппой NH2 одной молекулы и карбоксильной группы – другой.

(слайд 7) Макромолекулы природных полипептидов (белков) состоят из остатков a-аминокислот -NH-CН(R)-СO-

В составе радикала R могут быть открытые цепи, карбо- и гетероциклы, а также различные функциональные группы (-SH, -OH, -COOH, -NH2).

Схема образования полипептида (слайд 8)

Структурная классификация белков

Учитель биологии (слайд 9)

Макромолекулы белков имеют строго упорядоченное химическое и пространственное строение, исключительно важное для проявления ими определенных биологических свойств.

Выделяют 4 уровня структурной организации белков:

Первичная структура, вторичная структура, третичная структура, четвертичная структура a-аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Пептидные связи обеспечивают определенную жесткость и Первичная структура – определенный набор и последовательность, стабильность структуры. Однако вытянутые полипептидные цепи в природе не встречаются – они образуют структуру более высокого порядка за счет образования внутримолекулярных связей. Расшифровка первичной структуры белков началась в 1953 г., когда была установлена структура короткого пептида – окситоцина, содержащего всего 8 аминокислотных остатков. В 1955г. Был расшифрован более крупный пептид инсулин, состоящий из двух пептидных цепей, образованных 51 аминокислотным остатком. (слайд 10)

Вторичная структура – В 1951 г. американские ученые Лайнус Полинг и Роберт Кори показали, что при образовании водородных связей между аминокислотными остатками, отстоящими в первичной структуре друг от друга на определенное расстояние, нитчатая молекула белка приобретает формулу так называемой спирали. Этот тип спирали имеет вид винтовой лестницы, с регулярными витками, в которой каждый первый и четвертый аминокислотные остатки соединены водородными связями. (слайд 11)

Третичная структура - характеризуется трехмерной пространственной упаковкой полипептидной цепи. В результате ее образования линейные размеры белковой молекулы могут стать меньше длины полипептидной цепи в 10 раз. В основе формирования третичной структуры лежит образование различных связей между сильно удаленными в первичной структуре аминокислотными остатками. Их сближение может осуществляется за счет ковалентных S – S связей (дисульфидных мостиков) водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий. (слайд 12)

Четвертичная структура

Существуют белки, молекулы которых могут объединяться и в более крупные структуры. В этом случае отдельные части молекулы белка, называемые субъединицами, или олигомерами, соединяются с другими субъединицами посредством сравнительно слабых связей, образуя макромолекулярный комплекс. Расположение полипептидных цепей субъединиц друг относительно друга, т.е.способ их совместной пространственной упаковки, представляет собой четвертичную структуру белка. Эта структура белковой молекулы определяет специфическую биологическую активность белка.

Агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей. (слайд 13)

Ребята, теперь приведем в систему полученные вами знания: (слайд 14)

Свойства белков (слайд 15)

Учитель химии: Ребята, сейчас мы проведем мини- исследование, в результате которого вы узнаете о свойствах белков.

Растворимость (Раствор куриного белка)

Гидролиз

При гидролизе белков образуются аминокислоты.

Денатурация

При нагревании белков происходит разрушение сначала четвертичной, потом третичной структуры белка и так далее. При прекращении нагревания молекулы белка снова объединяются в сложные структуры. Следовательно, полностью разрушить белок можно только при очень высоком нагревании, при котором разрушается первичная структура – полипептидная цепь. При нагревании белков происходит разрушение сначала четвертичной, потом третичной структуры белка и так далее. При прекращении нагревания молекулы белка снова объединяются в сложные структуры. Следовательно, полностью разрушить белок можно только при очень высоком нагревании, при котором разрушается первичная структура – полипептидная цепь.

Демонстрация опыта:

Опыт N 1 Белок +нагревание --- денатурация (выпадение осадка)

Опыт N 2 Белок + фенол --- денатурация (выпадение осадка)

Опыт N 3 Белок + СиSО4 --- денатурация (выпадение осадка)

Цветные реакции:

Для белков характерно сворачивание и образование жёлтого осадка при действии азотной кислоты (ксантопротеиновая реакция) и образование фиолетового окрашивания при взаимодействии белка с гидроксидом меди (II) (биуретовая реакция)

Опыт 1 . Биуретовая реакция – распознавание в молекуле белка пептидных групп

Реактивы. 2мл раствора сульфата меди (II).

Алгоритм

1. К раствору белка добавит столько же по объему раствора гидроксида натрия.

2. К смеси прилить 2-3 капли раствора сульфата меди (II)

3. Пробирку встряхнуть, и наблюдать изменение цвета. (Появляется красно-фиолетовая)

Опыт 2 . Ксантопротеиновая реакция – нитрование бензольных ядер, находящихся в составе радикалов молекул белка

Оборудование и реактивы. Пробирка, держатель, спиртовка, спички, пипетка; 2 мл раствора белка, 0,5 мл раствора азотной кислоты (конц.)

Алгоритм

1.Прилить в пробирук 2мл раствора белка.

2. Добавить по каплям 0,5 мл раствора азотной кислоты (конц.)

3.Нагреть пробирку.

4.Наблюдать изменение цвета. (Белок окрашивается в желтый цвет.)

Учитель биологии

Функции белков в природе: (слайд 16)

Белки входят в состав всех клеточных мембран и органоидов клетки, а также внеклеточных структур. Кератин белок выполняющий структурную функцию. Из этого белка состоят волосы, шерсть, рога, копыта, верхний отмерший слой кожи. В более глубоких слоях кожи расположены прокладки из белков коллагена и эластина. Именно эти белки обеспечивают прочность и упругость кожи.

Следующая функция, энергетическая. Белки можно расщепить, окислить и получить энергию, необходимую для жизни.

Двигательная. Особые сократительные белки участвуют во всех видах движения клетки и организма: образовании псевдоподий, мерцаний ресничек и биении жгутиков у простейших, сокращении мышц у многоклеточных животных, обеспечивают мышечные белки актин и миозин.

Транспортная. В крови, в наружных клеточных мембранах, в цитоплазме и ядрах клеток есть различные транспортные белки. В крови имеются белки – транспортеры, которые узнают и связывают определенные гормоны и несут их к клеткам – мишеням. Транспортные белки, например гемоглобин и гемоцианин, переносящие кислород, и миоглобин, удерживающий кислород в мышцах.

Запасающая. Благодаря белкам в организме могут откладываться в запас некоторые вещества. Яичный альбумин служит водозапасающим белком в яичном «белке», казеин молока является источником энергии, а белок ферритин удерживает железо в яичном желтке, селезенке и печени.

Защитная . В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов, обладающих антигенными свойствами, лимфоциты крови образуют особые белки – антитела, способные связывать и обезвреживать их. В слюне и слезах содержится белок лизоцим – фермент, разрушающий клеточные стенки бактерий. Фибрин и тромбин способствуют остановке кровотечений.

Каталитическая. Белки являются биологическими катализаторами. Например, пепсин, трипсин и др.

структурные (кератин шерсти, фиброин шелка, коллаген
Энергетическая
двигательные (актин, миозин);
транспортные (гемоглобин);
запасные (казеин, яичный альбумин);
защитные (иммуноглобулины) и т.д.
каталитические (ферменты);

Значение белков и ферментов

2-й ученик

Среди белков выделяется особый и очень важный подкласс - ферменты

Ферменты – белки, обладающие каталитической активностью, т.е. ускоряющие протекание реакций. Все ферменты высокоспецифичные к своему субстрату и, как правило, катализируют только одну вполне определенную реакцию. Н а работу ферментов влияют многочисленные факторы: рН, температура, ионный состав среды и.т.д.

Широко известны заболевания, вызываемые ферментной недостаточностью. Пример: неперевариваемость молока (нет фермента лактазы); гиповитаминозы (витаминная недостаточность) Определение активности ферментов в биологических жидкостях имеет большое значение для диагностики заболевания. Например, по активности ферментов в плазме крови определяют вирусный гепатит.

Ферменты используют как реактивы при диагностике некоторых заболеваний.

Ферменты используют для лечения некоторых болезней. Примеры некоторых препаратов ферментной природы: панкреатин, фестал, лидаза.

Ферменты используются в промышленности.

В пищевой промышленности ферменты используют при приготовлении безалкогольных напитков, сыров, консервов, колбас, копченостей.

В животноводстве ферменты используются при приготовлении кормов.

Ферменты используются при изготовлении фотоматериалов.

Ферменты используются при обработке льна, конопли.

Ферменты используются для смягчения кожи в кожевенной промышленности.

Ферменты входят в состав стиральных порошков.

Рефлексивно – оценочный этап

А теперь с помощью теста и сигнальных карточек проверим, как вы усвоили материал.

На ответ «Да» поднимаете красную карточку, на ответ «Нет» синюю.

1. В состав белков входят аминокислоты, прочно связанные между собой водородными связями Нет)

2. Пептидной называют связь между углеродом карбоксильной группы одной аминокислоты и азотом аминогруппы другой аминокислоты. (Да)

3. Белки составляют основную часть органических веществ клетки. (Да)

4.Белок – мономер. (Нет)

5. Продукт гидролиза пептидных связей – вода. (Нет)

6. Продукты гидролиза пептидных связей – аминокислоты. (Да)

7. Белок – макромолекула. (Да)

8. Катализаторы клетки – это белки. (Да)

9. Существуют белки, которые переносят кислород и углекислый газ. (Да)

10. Иммунитет не связан с белками. (Нет)

Самопроверка (слайд 18)

1. Наличие в белках пептидной связи предположил ученный:

А) М.В. Ломоносов;

Б) А.Я. Данилевский ;

В) В.В. Марковников;

Г) Э.Г. Фишер.

2. Какую функцию выполняет белок инсулин в организме?

А) Способствует свертыванию крови;

Б) образует комплексы с инородными белками;

В) переносит О2 в мышцах;

Г) регулирует обмен глюкозы.

3. Имитацией третичной структуры белковой молекулы является:

А) клубок ниток;

Б) свернутая в клубок электроспираль;

В) телевизионная антенна;

Г) выпрямленный телефонный шнур.

4. Как называется белок, у которого первым удалось расшифровать первичную структуру?

А) Рибонуклеаза;

Б) Инсулин ;

В) Глобин;

Г) Миоглобин.

5. Биологическими катализаторами – веществами белковой природы – называются:

А) Гормоны;

Б) Ферменты ;

В) Витамины;

Г) Углеводы.

6. Какая структура белковой молекулы определяет специфическую биологическую активность белка?

А) Четвертичная ;

Б) Третичная;

В) Вторичная;

Г) Первичная.

7. Какой вид химической связи поддерживает вторичную структуру белковой молекулы?

А) Водородная

Б) Ионная;

В) Пептидная;

Г) Гидрофобная.

8. Укажите элементный состав простых белков:

Б) С, Н, О, N, S;

Г) Вся таблица Менделеева.

Рефлексия

Продолжите фразу

1) Сегодня на уроке……..

2) Теперь я знаю…….

3) Мне на уроке…..

Домашнее задание

1. ЭССЕ на тему: Что я могу делать иначе после того, как получил эту информацию?

2. Составьте на тему «Белок». Синквейн. (5строк)

Заключение к уроку

Наш урок мы начали со слов «жизнь».Закончить урок нам хочется этим же понятием «Жить – это значит узнавать!

Жить – это значит мечтать широко и привольно!

Жить – это значит творить, трудясь без устали,с неисчерпаемым вдохновением!

Используемая литература

И.Г. Хомченко. Общая химия. М.: Просвещение, 1993г.
В.Г. Жириков. Органическая химия. М.: Просвещение, 2003г.
В.Б. Захаров, С,Г. Мамонтов, В.И. Сивоглазов. Биология. Общие закономерности: Учебник для 10-11-х классов общеобразовательных учебных заведений. М: 2003г.
А.О. Рувинский, Л. В. Высоцкая, С.М.Глаголев. Общая биология: Учебник для 10-11 класса с углубленным изучением. М.: Просвещение, 1993г.

Тема: «ХИМИЯ, СВОЙСТВА, ФУНКЦИИ ПРОСТЫХ И СЛОЖНЫХ БЕЛКОВ»

Выберите один или несколько правильных ответов или дополните фразу

1. Белками называются полимеры, состоящие из _____________, ________связями.

2. Какие из перечисленных соединений относятся к белкам:

1. коллаген

2. миоглобин

3. инсулин

4. глутатион

5. вазопрессин

3. Какие из перечисленных белков относятся к защитным?

1.трансферрин

2.иммуноглобулин

3. протромбин

4.фибриноген

5.инсулин

4. Какие из перечисленных белков относятся к транспортным:

1. альбумин

2. церулоплазмин

3. транскортин (глобулин, связывающий кортикостероиды)

4. гемоглобин

5. иммуноглобулин

5. К структурным белкам организма человека относят:

1.трансферрин

2. коллаген

3. инсулин

4. эластин

6. К сократительным белкам организма человека относятся:

2. кератин

3.гемоглобин

5. протромбин

7. К регуляторным белкам организма человека относят:

1.церулоплазмин

2.инсулин

3.цитокины

4.гемоглобин

5.фибриноген

8.Под первичной структурой белка понимают ____________ в молекуле белка.

9. Под вторичной структурой белка понимают пространственное расположение _________.

10.Ассоциация нескольких полипептидных цепей с образованием функционально активной молекулы белка называется _____ и _____ структурами.

11 .Какие разновидности вторичной структуры встречаются в белках?

1.α-спираль

2.β-складчатая структура

3. аморфный клубок

4. коллагеновая спираль

5. β -спираль

12.В формировании вторичной структуры белка участвуют __________.

13.В формировании третичной структуры белков принимают участие:___ ,___ ,___, ___.

14.В формировании четвертичной структуры белка участвуют: ___, ___ и ___ между радикалами полярных незаряженных аминокислот.

15.Какие из перечисленных белков не имеют четвертичной структуры?

1.гемоглобин

2.миоглобин

3.каталаза

4.инсулин

5.лактатдегидрогеназа

16.Между радикалами, каких из перечисленных пар аминокислот в нейтральной среде могут возникнуть водородные связи?

1.глутамата и серина

2. серина и аланина

3.глутамата и лизина

4. аспарагина и тирозина

5. треонина и цистеина

17.Между радикалами, каких из перечисленных пар аминокислот в нейтральной среде могут возникнуть ионные связи?

1.аспарагин и лизин

2.аспартат и аргинин

3.глутамат и фенилаланин

4.глутамат и лизин

5. фенилаланин и аланин

18.Между радикалами, каких из перечисленных пар аминокислот могут возникнуть дисульфидные связи?

1.серин и серин

2.цистеин и серин

3.цистеин и цистеин

4.цистеин и метионин

5.метионин и метионин

19.Какие типы связей могут возникнуть между радикалами аминокислот глутамата и тирозина?

1.псевдопептидные

3. водородные

4. гидрофобные

5. дисульфидные

20.Какие типы связей могут образоваться между радикалами аминокислот лейцина и валина?

1.дисульфидные

3.гидрофобные

4.пептидные

5.водородные

21. Денатурацией называется процесс _____ распада белка и утрата молекулой белка ______.

При денатурации пространственная структура белковой молекулы ___ и биологическая активность белка ___.

23.Сворачивание молекулы белка с образованием нативной молекулы после действия денатурирующих агентов называется:

1. денатурацией

2. ренативацией

3. ионизацией

4. экстракцией

5. рефолдингом

24.Необратимое осаждение белков из растворов вызывается действием:

1. концентрированной

2. растворов солей тяжелых металлов

3. растворов солей щелочных и щелочноземельных металлов

5.трихлоруксусной кислоты

25.Какие из перечисленных реакций осаждения белка относятся к обратимым?

1.осаждение танином

2.осаждение ацетоном при низкой температуре

3.осаждение сульфосалициловой кислотой

4.осаждение сернокислой медью

5.осаждение сернокислым аммонием

26.С помощью, каких качественных реакций можно обнаружить белок в моче?

2.Хеллера

3.с сульфосалициловой кислотой

4.биуретовой

5. Адамкевича

27.Растворимость белка в воде определяется:

1.величиной заряда

2.рН среды

3.наличием гидратной оболочки

4.наличием небелкового компонента

5.формой белковой молекулы

28.Осаждение белка из растворов происходит под действием:

1. дегидратирующих факторов

2.факторов, способствующих повышению заряда белковой молекулы;

3.денатурирующих факторов

4.факторов, способствующих нейтрализации заряда белковой молекулы

5.факторов, повышающих коллоидную устойчивость белков

29.Для выделения белков из растворов методом высаливания используют высококонцентрированные растворы:

30.Для экстракции белков из гомогенатов тканей используются:

1.5% раствор

3.5% раствор

4.насыщенный раствор

31 .Изоэлектрической точкой белка называется значение рН среды, при котором заряд белковой молекулы ___ и значение рН среды, при котором в молекуле белка количество ___равно количеству ____ групп.

32.Заряд белковой молекулы зависит от:

1.наличия гидрофобных аминокислот

2.рН среды

3.наличия способных к диссоциации групп (амино-, карбокси- гуанидиновых, имидазольных) в радикалах аминокислот

4.наличия α-амино- и α-карбоксигрупп в главной цепи молекулы

5.присутствия электролитов

33.Для растворов белков характерны следующие физико-химические свойства:

1.высокая вязкость

2.опалесценция

3.высокая скорость диффузии

4.неспособность проникать через полупроницаемую мембрану

5.способность проникать через полупроницаемую мембрану

34.Диализ представляет собой метод очистки белков от ______ , основанный на ___ проходить через полупроницаемую мембрану.

35.Для разделения белковых смесей на индивидуальные компоненты используются следующие физико-химические методы:

1 распределительная хроматография

2.гель-хроматография

3.электрофорез

5.ионообменная хроматография

36.Какие из перечисленных методов используются для разделения белков, имеющих различные значения изоэлектрической точки?

1.гель-фильтрация

2.ионообменная хроматография

3.электрофорез

4.аффинная хроматография

5.распределительная хроматография

37.Какие из аминокислот преобладают в белке с изоэлектрической точкой 6,9?

1.глутаминовая кислота

2.аргинин

4.аспарагиновая кислота

Источник: "Пособие для инструкторов-общественников, студентов ", составитель: О.И. Тютюнник (мастер спорта СССР по тяжелой атлетике)
https://do4a.net/data/MetaMirrorCache/b7c755e091c4939dcc1a00e6e8419675.jpg
СТРОЕНИЕ БЕЛКОВ
Белки - природные высокомолекулярные органические соединения, построенные из 20 аминокислот. Молекула белка - неразветвляющийся полимер, минимальная структурная единица которого - мономер - представлена аминокислотой. Аминокислоты в молекуле белка соединены карбамидной (полипептидной) связью в длинные цепи. Молекулярная масса - от нескольких тысяч до нескольких миллионов атомных единиц. В зависимости от формы белковой молекулы различают глобулярные и фибриллярные белки.
Глобулярные белки отличаются шарообразной формой молекулы, растворимы в воде и солевых растворах. Хорошая растворимость объясняется локализацией на поверхности глобулы заряженных аминокислотных остатков, окруженных гидратной оболочкой, что обеспечивает хороший контакт с растворителем. К этой группе относятся все ферменты и большинство биологически активных белков.
Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, практически нерастворимы в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в молекулах расположены параллельно одна другой. Участвуют в образовании структурных элементов соединительной ткани (коллагены, кератины, эластины). Особая группа - сложные белки, в состав которых кроме аминокислот входят углеводы, нуклеиновые кислоты и т.д. Во всех живых организмах белки играют исключительно важную роль. Они участвуют в построении клеток и тканей, являются биокатализаторами (ферменты), гормонами, дыхательными пигментами (гемоглобины), защитными веществами (иммуноглобулины) и др. Биосинтез белков происходит на рибосомах и определяется кодом нуклеиновых кислот в процессе трансляции.
20 аминокислот, соединенных друг с другом в цени и чередующихся в различных последовательностях, являют всё многообразие природных белков. Организм человека способен образовывать многие аминокислоты из других веществ пиши, однако 9 аминокислот он не может синтезировать сам и обязательно должен получать их с пищей. Такие кислоты называют незаменимыми, или эссенциальными. Это валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, гистидин. К заменимым аминокислотам относятся аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, аргинин, глицин, глутамин, глутаминовая кислота, пролин, цистеин, тирозин, серии. Если в белке недостает какой-либо незаменимой аминокислоты, белок не будет усвоен полностью. С этой точки зрения продукты животного происхождения (мясо, рыба, молоко) больше соответствуют потребностям человека, чем растительные продукты.
Первичная структура - понятие, обозначающее последовательность аминокислотных остатков в белке. Пептидная связь - основной вид связи, определяющий первичную структуру.
Вторичная структура характеризует форму белковой цепи в пространстве. Эта форма изменяется в зависимости от набора аминокислот и их последовательности в полипептидной цепи. Различают две основные формы вторичной структуры: α-спираль и β-конфигурацию. Форму α-спирали имеют многие белки. Представить её можно как правильную спираль, образованную на поверхности цилиндра. Устойчивость спиралевидной конфигурации определяется многочисленными водородными связями между СО- и NH-группами пептидных связей; β -конфигурация свойственна небольшому числу белков. По форме эту структуру можно сравнить с мехами гармошки (складчатая структура)
Третичная структура возникает благодаря изгибам пептидной цепи в пространстве. Представить эту конфигурацию можно как спирать, образованную на цилиндре, ось которого периодически меняет направление, что приводит к образованию изгибов.
СВОЙСТВА БЕЛКОВ
Растворимость зависит от рН раствора, природы растворителя (его диэлектрической проницаемости), концентрации электролита, т.е. от ионной силы и вида противоиона и от структуры белка. Хорошо растворимы глобулярные белки, значительно хуже - фибриллярные. При низкой ионной силе ионы повышают растворимость белка, нейтрализуя его заряженные группы. Так, эуглобулины нерастворимы в воде, но растворяются в слабых растворах поваренной соли. При высокой ионной силе ионы способствуют осаждению белков, как бы конкурируя с ними за молекулы воды - так называемое высаливание белков. Органические растворители осаждают белки, вызывая их денатурацию.
Электролитические свойства белков обусловлены тем, что в основной среде молекулы ведут себя как полианионы с отрицательным, а в кислой среде - с положительным суммарным зарядом. Это определяет способность белков мигрировать в электрическом поле к аноду или катоду, в зависимости от суммарного заряда. На этом свойстве белков основан анализ их смеси - электрофорез.
Денатурация белка - следствие разрыва слабых связей, ведущего к разрушению вторичной и третичной структур. Молекула денатурированного белка неупорядочена - она приобретает характер случайного (статистического) клубка. Как правило, денатурация белка необратима, но в некоторых случаях после устранения денатурирующего агента может произойти ренатурация - восстановление вторичной и третичной структур и свойств.
Денатурирующие агенты: высокие температуры (разрыв водородных и гидрофобных связей), кислоты и основания (нарушение электростатических связей), органические растворители (нарушение преимущественно гидрофобных связей).
К денатурирующим агентам относятся также детергенты, соли Тяжелых металлов, ультрафиолет и другие виды излучений.
Денатурация не нарушает ковалентных связей, но повышает их доступность для других факторов, в частности для энзимов.
ФУНКЦИИ БЕЛКОВ
Каталитическая или ферментативная. Все химические превращения в живом организме протекают при участии катализаторов. Биологические катализаторы (ферменты) по химической природе белки, катализирующие в организме химические превращения, из которых складывается обмен веществ.
Транспортная функция. Белки транспортируют или переносят биологически значимые соединения в организме. В одних случаях транспортируемое соединение сорбируется белковой молекулой. Это защищает их от разрушения и обеспечивает перенос с током крови. Этот вид транспорта называют пассивным. С помощью мембранных белков переносятся соединения из зон с низкой концентрацией в зону с высокой. Это сопряжено с заметным потреблением энергии и называется активным транспортом.
Механохимическая функция - способность некоторых белков изменять конформацию, т.е. уменьшать длину молекулы, сокращаться. Такие белки называют сократительными (мышечные белки), поскольку они выполняют механическую работу за счет энергии химических связей.
Структурная (пластическая) функция выполняется главным образом фибриллярными белками - элементами клеточных мембран. Эти белки в составе соединительных тканей обеспечивают их прочность и эластичность: кератин шерсти и волос, коллагены сухожилий, кожи, хрящей, стенок сосудов и связывающих тканей.
Гормональная функция (функция управления) реализуется гормонами пептидной или белковой природы. Они влияют на продукцию или активность белков-ферментов и изменяют скорость катализируемых ими химических реакций, т.е. управляют обменными процессами
Защитная функция белков реализуется антителами, интерферонами, фибриногеном.
Антитела - соединения белковой природы, синтез которых индуцируется в процессе иммунного ответа - реакции организма на проникновение во внутреннюю среду посторонних белков или других антигенных компонентов (например, высокомолекулярных углеводов). Антитела, соединяясь с антигеном, образуют нерастворимый комплекс, делая антиген безопасным для организма.
Интерфероны - глюкопротеины, синтезирующиеся клеткой после проникновения в неё вируса. В отличие от антител интерфероны не взаимодействуют с антигеном, а вызывают образование внутриклеточных ферментов. Они блокируют синтез вирусных белков, препятствуя копированию вирусной информации. Это приостанавливает размножение вируса.
Фибриноген - растворимый белок плазмы, который на последней стадии процесса свёртывания крови трансформируется в фибрин - нерастворимый белок. Фибрин образует каркас тромба, ограничивающего кровопотерю.
Плазмин - белок плазмы крови, катализирующий расщепление фибрина. Это обеспечивает восстановление проходимости сосуда, закупоренного фибриновым сгустком.
Энергетическая функция белков обеспечивается за счет части аминокислот, высвобождающихся при расщеплении белка в тканях. В процессе окислительно восстановительного распада аминокислоты высвобождают энергию и синтезируют энергоноситель - АТФ (аденозинтрифосфорная кислота). На долю белка приходится около 18% энергопотребления человека.
УСВОЕНИЕ БЕЛКОВ
Среди органических веществ живой материи белки по своему значению и биологическим функциям занимают особое место. Около 30 % всех белков человеческого тела находятся в мышцах, около 20% - в костях и сухожилиях и около 10% - в коже. Но наиболее важными белками являются ферменты. Количество их в организме невелико, однако они управляют рядом весьма важных химических реакций. Все процессы, происходящие в организме: переваривание пищи, окислительные реакции, активность желез внутренней секреции, мышечная деятельность и работа мозга - регулируются ферментами. Разнообразие их огромно. В единичной клетке их многие сотни.
Белки или, как их иначе называют, протеины, имеют очень сложное строение и являются наиболее сложными из питательных веществ. Белки - обязательная составная часть всех живых клеток. В состав белков входят углерод , водород , кислород , азот , сера и иногда фосфор . Наиболее характерно для белка наличие в нем азота .
Другие питательные вещества азота не содержат. Поэтому белок называют азотсодержащим веществом. Основные азотсодержащие вещества, из которых состоит белок - это аминокислоты. Количество аминокислот невелико - их известно только 28. Все громадное разнообразие встречающихся в природе белков представляет собой различное сочетание известных аминокислот. От их сочетания зависят свойства и качества белков.
При соединении двух или нескольких аминокислот образуется более сложное соединение - полипептид . Полипептиды, соединяясь, образуют ещё более крупные и сложные частицы и в итоге - сложную молекулу белка.
В пищеварительном тракте через ряд промежуточных стадий (альбумозы и пептоны) белки расщепляются на более простые соединения (полипептиды) и далее на аминокислоты. Аминокислоты, в отличие от белка, легко всасываются и усваиваются организмом. Они используются организмом для образования собственного специфического белка. Если же вследствие избыточного поступления аминокислот их расщепление в тканях продолжается, то они окисляются до углекислого газа и воды.
Большинство белков растворяется в воде. Молекулы белков в силу их больших размеров почти не проходят через поры клеточных мембран. При нагревании водные растворы белков свёртываются. Есть белки (например, желатина), которые растворяются в воде только при нагревании.
При поглощении пища сначала попадает в ротовую полость, а затем по пищеводу в желудок. Чистый желудочный сок бесцветен, имеет кислую реакцию, которая обусловлена наличием соляной кислоты в концентрации 0,5%.
Желудочный сок обладает свойством переваривать пищу, что связано с наличием в нём ферментов. Он содержит пепсин - фермент, расщепляющий белок на пептоны и альбумозы. Железами желудка пепсин вырабатывается в неактивном виде, активным становится при воздействии на него соляной кислоты. Пепсин действует только в кислой среде и при попадании в щелочную среду становится неактивным.
Пища, поступив в желудок, задерживается в нём от 3 до 10 часов. Срок пребывания пищи в желудке зависит от её характера и физического состояния - жидкая она или твёрдая. Вода покидает желудок немедленно после поступления. Пища, содержащая большее количество белков, задерживается в желудке дольше, чем углеводная; ещё дольше остаётся в желудке жирная пища. Продвижение пищи происходит благодаря сокращению желудка, что способствует переходу в пилорическую часть, а затем в двенадцатиперстную кишку уже значительно переваренной пищевой кашицы, где происходит её дальнейшее переваривание. Здесь на пищевую кашицу изливается сок кишечных желёз, которыми усеяна слизистая оболочка кишки, а также сок поджелудочной железы и желчь. Под влиянием этих соков пищевые вещества - белки, жиры, углеводы - подвергаются дальнейшему расщеплению и доводятся до такого состояния, когда могут всосаться в кровь и лимфу.
Поджелудочный сок бесцветен и имеет щелочную реакцию.
Одним из основных ферментов является трипсин , находящийся в соке поджелудочной железы в недеятельном состоянии в виде трипсиногена. Трипсиноген не может расщеплять белки, если не будет переведен в активное состояние, т.е. в трипсин. Это происходит под влиянием находящегося в кишечном соке вещества энтерокиназы . Энтерокиназа образуется в слизистой оболочке кишечника. В двенадцатиперстной кишке действие пепсина прекращается, так как пепсин- действует только в кислой среде. Дальнейшее переваривание белков продолжается уже под влиянием трипсина.
Трипсин очень активен в щелочной среде. Его действие продолжается и в кислой среде, но активность падает. Трипсин действует на белки и расщепляет их до альбумоз и пептонов и далее до аминокислот.
В желудке и двенадцатиперстной кишке белки, жиры и углеводы расщепляются почти полностью, только часть их остается непереваренной. В тонких кишках под влиянием кишечного сока происходит окончательное расщепление всех пищевых веществ и всасывание продуктов в кровь. Это происходит через капилляры, каждый из которых подходит к ворсинке, расположенной на стенке тонких кишок.
ОБМЕН БЕЛКОВ
После расщепления белков в пищеварительном тракте образовавшиеся аминокислоты всасываются в кровь вместе с незначительным количеством полипептидов - соединений, состоящих из нескольких аминокислот. Из аминокислот клетки нашего тела синтезируют белок, который отличается от потребленного белка и характерен для данного человеческого организма.
Образование нового белка в организме человека и животных идёт беспрерывно, так как в течение всей жизни взамен отмирающих клеток крови, кожи, слизистой оболочки кишечника и т.д. создаются новые, молодые клетки. Белки поступают с пищей в пищеварительный канал, где они подвергаются расщеплению на аминокислоты, и уже из всосавшихся аминокислот образуется специфичный для данных клеток белок. Если же, минуя пищеварительный тракт, ввести белок непосредственно в кровь, то он не только не может быть использован человеческим организмом, но и вызовет ряд серьёзных осложнений. На такое введение белка организм отвечает резким повышением температуры и некоторыми другими явлениями. При повторном введении белка через 15-20 дней может наступить даже смерть при параличе дыхания, резком нарушении сердечной деятельности и общих судорогах.
Белки не могут быть заменены какими-либо другими пищевыми веществами, так как синтез белка в организме возможен только из аминокислот. Поэтому так необходимо поступление всех или наиболее важных аминокислот.
Из известных аминокислот не все имеют одинаковую ценность для организма. Среди них есть такие, которые могут быть заменены другими или синтезированными в организме из других аминокислот. Наряду с этим есть незаменимые аминокислоты, при отсутствии которых или даже одной из них белковый обмен в организме нарушается.
Белки не всегда содержат все аминокислоты, в одних - большее количество необходимых организму аминокислот, в других - меньшее. Разные белки содержат различные аминокислоты и б разных соотношениях.
Белки, в состав которых входят все необходимые организму аминокислоты, называются полноценными. Белки, не содержащие всех необходимых аминокислот, являются неполноценными.
Для человека важно поступление полноценных белков, так как из них организм может свободно синтезировать свои специфические белки. Однако полноценный белок может быть заменен двумя или тремя неполноценными белками, которые, дополняя друг друга, дают в сумме все необходимые аминокислоты. Следовательно, для нормальной жизнедеятельности организма необходимо, чтобы в пище содержались полноценные белки или набор неполноценных белков, по аминокислотному содержанию равных полноценным белкам.
Поступление полноценных белков с пищей крайне важно для растущего организма, так как в организме ребёнка наряду с восстановлением отмирающих клеток, как у взрослых, в большом количестве создаются новые клетки.
Обычная смешанная пища содержит разнообразные белки, которые в сумме обеспечивают потребность организма в аминокислотах. Важны не только биологическая ценность поступающих с пищей белков, но и их количество. При недостаточном поступлении белков нормальный рост организма приостанавливается или задерживается, так как потребности в белке не покрываются из-за его недостаточного поступления.
К полноценным белкам относятся преимущественно белки животного происхождения, кроме желатины, являющейся неполноценным белком. Неполноценные белки - преимущественно растительного происхождения. Однако некоторые растения (картофель, бобовые и др.) содержат полноценные белки. Из животных белков особенно большую ценность для организма представляют белки мяса, яиц, молока и др.

31. Четвертичная структура белка определяется:
а) спирализацией полепептидной цепи
б) пространственной конфигурацией полипептидной цепи
в)спирализацией нескольких полипептидных цепей
г) соединением нескольких полипептидных цепей.
32.В поддержании четвертичной структуры белка не принимаются участии:
а) пептидные б) водородные в) ионные г) гидрофобные.
33. Физико-химические и биологические свойства белка полностью определяет структура:
а) первичная б) вторичная в) третичная г) четвертичная.
34. К фибриллярным белкам относятся:
а) глобулин, альбумин, коллаген б) коллаген, кератин, миозин
в) миозин, инсулин, трипсин г) альбумин, миозин, фиброин.
35. К глобулярным белкам относятся:
а) фибриноген, инсулин, трипсин б)трипсин, актин, эластин
в) эластин, тромбин, альбумин г) альбумин, глобулин, глюкагон.
36. Молекула белка приобретает природные (нативные) свойства в результате самосборки структуры
а) первичной б) в основном первичной, реже вторичной
в) четвертичной г) в основном третичной, реже четвертичной.
37. Мономерами молекул нуклеиновых кислот являются:
а) нуклеозиды б) нуклеотиды в) полинуклеотиды г)азотистые основания.
38. Молекула ДНК содержит азотистые основания:
а) аденин,гуанин,урацил,цитозин б) цитозин,гуанин,аденин,тимин
в) тимин,урацил,тимин,цитозин г) аденин,урацил,тимин,цитозин

39.Молекула РНК содержит азотистые основания:
а) аденин,гуанин,урацил,цитозин б) цитозин,гуанин,аденин,тимин в) тимин,урацил,аденин,гуанин г) аденин,урацил,тимин,цитозин.

Проверочная работа «Биосинтез белка»

1. Какие органоиды отвечают за синтез белка?
2. Как называются структуры ядра, хранящие информацию о белках организма?
3. Какая молекула является матрицей (шаблоном) для синтеза и-РНК?
4. Как называется процесс синтеза полипептидной цепи белка на рибосоме?
5. На какой молекуле находится триплет называемый кодон?
6. На какой молекуле находится триплет называемый антикодон?
7. По какому принципу антикодон узнает кодон?
8. Где в клетке происходит образование комплекса т-РНК+аминокислота?
9. Как называется первый этап биосинтеза белка?
10. Дана полипептидная цепь: -ВАЛ - АРГ - АСП- Определить структуру соответствующих цепей ДНК.

НУЖНА ПОМОЩЬ ПО БИОЛОГИИ ИБО СДОХНУ С ТРОЙКОЙ В ЧЕТВЕРТИ!

1) Фрагмент гена ДНК имеет след. последовательность нуклеотидов ТЦГГТЦААЦТТАГЦТ. Определите последовательность нуклеотидов и-РНК и аминокислот в полипептидной цепи белка.
2) Определите последовательность нуклеотидов иРНК, синтезированную с правой цепи участка молекулы ДНК, если её левая цепь имеет след. последовательность: -Ц-Г-А-Г-Т-Т-Т-Г-Г-А-Т-Т-Ц-Г-Т-Г.
3) Определите последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка
-Г-Т-А-А-Г-А-Т-Т-Т-Ц-Т-Ц-Г-Т-Г
4) Определите последовательность нуклеотидов в молекуле иРНК, если участок молекулы белка, синтезированный с неё имеет вид: - треонин - метионин- гистидин - валин- арг. - пролин - цистеин -.
5) Как изменится структура белка, если из кодирующего его участка ДНК:
-Г-А-Т-А-Ц-Ц-Г-А-Т-А-А-А-Г-А-Ц- удалить шестой и тринадцатый (слева) нуклеотиды?
6) Какие изменения произойдут в строении белка, если в кодирующем его участке ДНК: -Т-А-А-Ц-А-Г-А-Г-Г-А-Ц-Ц-А-А-Г-... между 10 и 11 нуклеотидами включен цитозин, между 13 и 14 - тимин, а на конце рядом с гуанином пробивается ещё один гуанин?
7) Определите иРНК и первичную структуру белка, закодированного в участке ДНК: -Г-Т-Т-Ц-Т-А-А-А-А-Г-Г-Ц-Ц-А-Т- .. если 5 -й нуклеотид будет удалён, а между 8 и 9 нуклеотидом встанет тимидиловый нуклеотид?
8) Полипептид состоит из след. друг за другом расположенных аминокислот: валин - аланин - глицин - лизин - триптофан - валин - серни- глутаминовая кислота. Определите структуру участка ДНК, кодирующего выше указанный полипептид.
9) Аспарагин - глицин - фенилаланин - пролин - треонин - метионин - лизин - валин - глицин.... аминокислоты, последовательно составляют полипептид. Определите структуру участка ДНК, кодирующего данный полипептид.